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Einführung in die Kinetik III (Biokatalyse)

Modelle der Kooperativität

Besitzt ein Enzym mehrere Untereinheiten mit jeweils einem aktiven Zentrum, gibt es für jede Untereinheit nur zwei mögliche Konformationszustände: T (tense) und R (relaxed). Die T-Form weist eine niedrige, die R-Form eine hohe Affinität für das Substrat auf. Allosterische Inhibitoren binden bevorzugt an die T-Form eines Enzyms und verschieben daher das Gleichgewicht aller möglichen Konformationen in Richtung T-Form, wodurch der Inhibitionseffekt zustande kommt. Ein allosterischer Aktivator bindet dagegen bevorzugt an die R-Form und erhöht somit die Affinität des Enzyms für das Substrat. Es werden zwei Modelle unterschieden, die sich gegenseitig jedoch nicht ausschließen.

Sequenzmodell

Die Bindung des Substrates ändert nur die Konformation der Untereinheit, an die es bindet: Es findet ein Übergang von der T- nach der R-Form statt. Benachbarte Untereinheiten werden nicht verändert. Dadurch kommt es zur Entstehung eines TR-Übergangszustandes.

Abb.1
Schematische Veranschaulichung des Sequenzmodells

Symetriemodell (Monod-Wyman-Changeux-Modell; MWC-Modell)

Bei allosterischen Vorgängen bleibt die Symmetrie im Molekül erhalten. Das bedeutet, dass bei Substratbindung an ein aktives Zentrum alle Untereinheiten des Enzyms gleichzeitig einen Übergang von der T- zur R-Form durchlaufen. Dabei kommt es nicht zur Ausbildung eines TR-Hybridmoleküls. Das Substrat bindet mit niedriger Affinität an die T-Untereinheit und mit hoher Affinität an die R-Untereinheit.

Abb.2
Schematische Veranschaulichung des Symmetriemodells
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