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Einführung in die Kinetik III (Biokatalyse)

Mehrstufige, enzymatische Reaktionen

Der Michaelis-Menten-Mechanismus, bei dem k2 der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist, gilt für zweistufige Reaktionen.

S+ E k-1k1 ES k2 P+ E
v = v max [ S ] K m + [ S ]

Bei vielen Enzymen gibt es jedoch mehr als zwei Reaktionsschritte und mehr als einen geschwindigkeitsbestimmenden Schritt.

Bei einer Reaktion des Typs:

E+ S k-1k1 ES k-2k2 EP k-3k3 E+ P

bildet sich zunächst ein Enzym-Substrat-Komplex ES und anschließend ein Enzym-Produkt-Komplex EP. Häufig ist die Freisetzung von Enzym E und Produkt P der geschwindigkeitsbestimmende Schritt. Bei Sättigung liegt das Enzym dann zum größten Teil als Enzym-Produkt-Komplex EP vor. Die maximale Reaktionssgeschwindigkeit ist dann v max = k 3 Δ [ E ] . Für solche Reaktionen ist die allgemeine Geschwindigkeitskonstante kcat eingeführt worden, die ein Maß für die maximale Katalysegeschwindigkeit jeder beliebigen enzymkatalysierten Reaktion bei Substratsättigung beschreibt. kcat entspricht jeweils der Geschwindigkeitskonstante für den limitierenden Schritt.

In der Michaelis-Menten-Gleichung gilt kcat = k2 und für die oben beschriebene Reaktion kcat = k3. Sind mehrere Reaktionsschritte gleichzeitig geschwindigkeitsbestimmend ist k cat = v max / Δ [ E ] und man erhält:

v = k cat Δ [ E ] [ S ] K m + [ S ] = v max [ S ] K m + [ S ]

Die Reaktionsgeschwindigkeitskonstante kcat wird auch als katalytische Konstante oder Wechselzahl bezeichnet.

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