Einführung in die Kinetik III (Biokatalyse)
Mehrstufige, enzymatische Reaktionen
Der Michaelis-Menten-Mechanismus, bei dem der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist, gilt für zweistufige Reaktionen.
Bei vielen Enzymen gibt es jedoch mehr als zwei Reaktionsschritte und mehr als einen geschwindigkeitsbestimmenden Schritt.
Bei einer Reaktion des Typs:
bildet sich zunächst ein Enzym-Substrat-Komplex ES und anschließend ein Enzym-Produkt-Komplex EP. Häufig ist die Freisetzung von Enzym E und Produkt P der geschwindigkeitsbestimmende Schritt. Bei Sättigung liegt das Enzym dann zum größten Teil als Enzym-Produkt-Komplex EP vor. Die maximale Reaktionssgeschwindigkeit ist dann . Für solche Reaktionen ist die allgemeine Geschwindigkeitskonstante eingeführt worden, die ein Maß für die maximale Katalysegeschwindigkeit jeder beliebigen enzymkatalysierten Reaktion bei Substratsättigung beschreibt. entspricht jeweils der Geschwindigkeitskonstante für den limitierenden Schritt.
In der Michaelis-Menten-Gleichung gilt = und für die oben beschriebene Reaktion = . Sind mehrere Reaktionsschritte gleichzeitig geschwindigkeitsbestimmend ist und man erhält:
Die Reaktionsgeschwindigkeitskonstante wird auch als katalytische Konstante oder Wechselzahl bezeichnet.