zum Directory-modus

Einführung in die Kinetik III (Biokatalyse)

Historischer Hintergrund

Bereits zu Anfang des 18. Jahrhunderts wurden Experimente durchgeführt, die alle darauf hinwiesen, dass in lebenden Organismen Katalyse stattfindet - so konnte mithilfe von Magensekret Fleisch angedaut und Stärke mithilfe von Speichel zu Zucker umgewandelt werden. Louis Pasteur postulierte schließlich 1850, dass die Umwandlung von Zucker in Alkohol durch so genannte "Fermente" (Fermentation) katalysiert wird, die in lebenden Hefezellen (Hefen) vorkommen und deshalb später mit dem Namen Enzyme (griechisch "aus Hefe") belegt wurden. Erst Eduard Buchner gelang es 1897, Enzyme aus Hefezellen zu isolieren. Damit eröffneten sich neue Möglichkeiten, Enzyme und deren katalytische Eigenschaften in vitro zu untersuchen.

Das erste Enzym, das 1926 von dem Amerikaner James Sumner in kristalliner Form isoliert werden konnte, war Urease aus Bohnenextrakten. Die kristalline Struktur der Urease wies darauf hin, dass es sich dabei um ein Protein handelte, was zu dem anfangs umstrittenen Postulat führte, alle Enzyme seien Proteine. Heute kennt man mehrere Tausend Enzyme, bei den meisten handelt es sich in der Tat um Proteine.

Nobelpreise für Arbeiten auf dem Gebiet der Enzymforschung

Mouse

Hinweis: Mit der Maus über die Begrenzungspfeiler fahren!

Externer Link: Website der Nobelstiftung

Seite 6 von 28