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Elemente des Periodensystems für Mediziner

Exkurs: Metalle in Enzymen

Viele Enzyme und Enzymkomplexe enthalten Metall-Ionen in ihrem aktiven Zentrum. Hierzu zählen insbesondere alle Enzyme der Atmungskette und der Photosynthese. Auch einige Coenzyme besitzen Metall-Ionen, beispielsweise Cytochrom c und Cobalamin (Vitamin B12). In einigen Proteinen werden Metalle zur Stabilisierung der Tertiärstruktur benötigt (z.B. in Zinkfinger-Proteinen). In der folgenden Tabelle sind einige wichtige Beispiele aufgeführt.

Tab.1
MetallKomplex-Typ(Co)EnzymFunktion
Eisen Fe2+/Fe3+ in Porphyrin-System = Häm Cytochrom c Cofaktor (Redox-System) in der Atmungskette
Cytochrom P450 Bestandteil vieler Monooxygenasen (Oxidation durch O2)
Fe2+ in Porphyrin-System = Häm Hämoglobin (tetramer)roter Blutfarbstoff: Sauerstoff-Transport
Myoglobin (monomer)roter Muskelfarbstoff: Sauerstoff-Transport
Fe/S-ClusterEisen-Schwefel-ProteineRedoxsysteme in den Enzymkomplexen I - III der Atmungskette
Magnesium Mg2+ in Porphyrin-System Chlorophyll grüner Blattfarbstoff: absorbiert Licht (Energie); mit dieser Energie wird Wasser gespalten (Lichtreaktion der Photosynthese)
Mangan Protein-gebundenes Mn2+ Aktivierung der Glycosyl-Transferasen zur Synthese von Oligosacchariden, Glycoproteinen und Proteoglycanen.
Cobalt Co2+/Co3+ in Corrin-System Coenzym B12 Cosubstrat bei Methylierungen und bestimmten Isomerisierungen
Kupfer Cu+/Cu2+, durch Methionin-Reste komplexiert Cytochrom-Oxidase Endoxidation unter O2-Reduktion in der Atmungskette (Enzymkomplex IV)
HämocyanineSauerstoff-Transport bei vielen Arthropoden (Spinnen, Krebse) und Mollusken (Tintenfische, Muscheln, Schnecken)
Zink Zn2+, durch Histidin-, Cystein- und/oder Glutamat-Reste komplexiert Alkohol-Dehydrogenase (ADH)Oxidation von Ethanol zu Acetaldehyd (Alkohol-Abbau)
Zinkfinger-Proteine Genregulation, insbesondere bei der Genaktivierung durch Steroidhormone
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