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Chemie für Mediziner: Metallkomplexe

Exkurs: Zinkfinger-Proteine

Der menschliche Organismus enthält durchschnittlich etwa 2g Zink. Zink gehört damit zu den häufigen Spurenelementen. Zink-Ionen befinden sich im aktiven Zentrum einiger Enzyme, beispielsweise in der Alkohol-Dehydrogenase (ADH, oxidiert Ethanol zu Acetaldehyd) und in der Carboanhydrase (katalysiert die Einstellung des CO2/HCO3-Gleichgewichts).

In anderen Metalloproteinen dienen Zink-Ionen zur Stabilisierung der Tertiär- oder Quartärstruktur. Beispielsweise bildet Insulin mit Zink-Ionen Komplexe. Hexamere Zink-Komplexe sind vermutlich die aktive Form dieses Hormons. Werden die Zink-Ionen durch andere Komplexbildner entfernt, scheint die Wirkung des Insulins nachzulassen.

Auch in den Zinkfinger-Proteinen dient das Zink zur Strukturstabilisierung.

Abb.1
schematische Darstellung eines "Zinkfingers"

Zinkfinger-Proteine gehören zu den "Gen-anschaltenden" Transkriptionsfaktoren. Insbesondere viele Rezeptoren für Steroid-Hormone gehören zu diesem Typ. Nach der Aktivierung binden die Proteine an die DNA. Dieser Vorgang initiiert über noch nicht vollständig aufgeklärte Prozesse die Transkription.

Zink wird in diesen Proteinen durch vier Aminosäurereste komplexiert. Meist wirken zwei Sulfidreste aus Cystein und zwei Imidazol-Ringe aus Histidin als Liganden.

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