Exkurs: Myoglobin & Hämoglobin

Myoglobin ist der rote Farbstoff im Muskelgewebe, Hämoglobin der rote Blutfarbstoff in den Erythrocyten. Diese beiden Proteine dienen dem Sauerstoff-Transport. Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten, wobei diese Untereinheiten ähnlich gebaut sind wie das monomere Myoglobin.

Abb.1 Abb.2 Auch im Zentrum dieser Proteine ist jeweils ein Häm-System eingebettet. Eine freie axiale Koordinationsstelle des Eisen-Ions wird durch einen Histidin-Rest aus der Protein-Kette besetzt, an die zweite axiale Position kann ein Wasser- oder ein Sauerstoff-Molekül gebunden werden. Im Gegensatz zu den Cytochromen liegt das Eisen-Ion im Hämoglobin und Myoglobin stets in der Oxidationsstufe +2 vor, es nimmt nicht an Redox-Prozessen teil.

Durch den in der Lunge bestehenden hohen O2-Partialdruck verdrängt der Sauerstoff den Wasser-Liganden am Eisen-Ion des Hämoglobins, es läuft ein Ligandenaustausch O2 → H2O ab. Im Muskelgewebe übernimmt das Myoglobin den Sauerstoff, an das Zentralion des Hämoglobins wird wieder ein Wassermolekül gebunden. Kohlenmonoxid (CO) bildet mit Eisen-Ionen besonders stabile Komplexe (250mal festere Bindung als O2). Daher kann CO  Sauerstoff und Wasser aus dem Häm-Komplex verdrängen. Das mit CO beladene Hämoglobin steht nicht mehr für den Sauerstoff-Transport zur Verfügung. Bereits bei einer CO-Konzentration von 0,01 % in der Atemluft treten bei längerer Exposition Durchblutungsstörungen und Kopfschmerzen auf. 0,1 % CO in der Luft führen meist innerhalb einer Stunde zum Tode, bei Konzentrationen über 0,4 % tritt der Tod innerhalb weniger Minuten durch Atemlähmung und Herzstillstand ein.