Oxidoreduktasen E.C. 1.-.-.-
CH-OH-Gruppen-spezifisch E.C. 1.1.-.-.
Benutzen NAD+/NADP + als Elektronen-Akzeptor E.C. 1.1.1.-
ADH E.C. 1.1.1.1
Das Enzym Alkohol-Dehydrogenase katalysiert die reversible Umwandlung von Ethanol zu Acetaldehyd. Bei der Umkehrung dieser Reaktion entsteht Ethanol aus Acetaldehyd. Die ADH katalysiert z.B. die alkoholische Gärung von Hefen.
Die ADH ist aus zwei Untereinheiten zusammengesetzt, die in unterschiedlichen Formen - den ADH-Isoenzymen - vorkommt. Diese Isoenzyme werden von drei verschiedenen Varianten, oder Allelen, des ADH-Gens kodiert (α, β, γg). Die Isoenzyme heißen ADH1, ADH2 und ADH3. ADH2 und ADH3 sind polymorph. ADH-Isozyme mit verschiedenen Untereinheiten haben auch unterschiedliche kinetische Eigenschaften: so haben Isoenzyme mit den Untereinheiten β2 und β3 viel höhere Vmax-Werte als diejenigen, die nur aus α1-Untereinheiten bestehen. Daraus ergeben sich unterschiedliche Reaktionsgeschwindigkeiten der Isoenzyme hinsichtlich des Alkoholabbaus in der Leber. Dies zeigt sich besonders beim Vergleich der Verteilung der Isoenzyme bei verschiedenen ethnischen Gruppen und deren Alkoholverträglichkeit.
| Gen | Allel | Untereinheit | |||
| ADH1 | ADH1 | α | |||
| ADH2 | ADH1, 2 | β1 | |||
| ADH2, 2 | β2 | ||||
| ADH3, 2 | β3 | ||||
| ADH3 | ADH1, 3 | γ1 | |||
| ADH2, 3 | γ2 | ||||
| Tab.1Polymorphismen der ADH-Isozyme | |||||
Externer Link: Mehr Informationen zur ADH von NiceZyme