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Enzymklassen

Retinal-Isomerase

Nomenklatur

  • Isomerasen E.C. 5.-.-.-
  • cis-trans-Isomerisierung E.C. 5.2.-.-
  • cis-trans-Isomerasen E.C. 5.2.1.-
  • Retinal-Isomerase E.C. 5.2.1.3

Der Sehprozess

Der Sehprozess beginnt mit der photoinduzierten Isomerisierung von 11-cis-Retinal zu all-trans-Retinal. Das Retinal ist kovalent an das Protein Opsin gebunden. Der Chromophor-Protein-Komplex wird als Rhodopsin (Sehpurpur) bezeichnet. Das Rhodopsin ist ein Membran-durchspannendes Protein (ein so genannter 7-TM-Rezeptor ) im äußeren Segment der Stäbchen in der Netzhaut. Durch die Isomerisierung ändert sich die Struktur des Rhodopsins, wodurch benachbarte G-Proteine stimuliert und damit Signalkaskaden ausgelöst werden.

Funktion der Retinal-Isomerase

Nach dieser Reaktion wird das all-trans-Retinal vom Opsin abgespalten. Das Retinal muss nun wieder in die 11-cis-Form umgewandelt werden, damit es, an das Protein gebunden, für eine neue Photoreaktion bereit steht. Diese Funktion erfüllt die Retinal-Isomerase. Bisher ist noch unbekannt, ob das all-trans-Retinal direkt in 11-cis-Retinal umgewandelt wird, oder ob es zunächst zum Retinol reduziert wird. Möglicherweise wird das Retinol vor der Isomerisierung noch verestert. Diskutiert wird auch, ob zur trans-cis-Isomerisierung wiederum Licht nötig ist, oder ob dieser Prozess thermisch abläuft.

Abb.1
cis-trans-Isomerisierung von Retinal

Das Retinal ist im Opsin als Schiff'sche Base an einen Lysin-Rest gebunden.

Mouse
Mouse
Abb.2
all-trans-Retinal
Abb.3
Abb.4
11-cis-Retinal
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