Transaminierung

Beim Abbau von Proteinen werden die Peptidbindungen durch Endo- und Exo-Peptidasen hydrolytisch gespalten. Sollen die Aminosäuren weiter abgebaut werden, muss der Organismus die Freisetzung von Ammoniak (NH3) verhindern, da Ammoniak ein starkes Zellgift ist. Die meisten Aminosäuren werden daher zunächst transaminiert. Bei diesem Prozess, für den Pyridoxalphosphat (PLP) als Cosubstrat nötig ist, wird die Amino-Gruppe auf eine α-Ketosäure (2-Oxosäure) übertragen, wobei aus der Aminosäure eine α-Ketosäure wird und aus der vorherigen α-Ketosäure eine Aminosäure.

Abb.1

Durch diesen Prozess können nicht-essentielle Aminosäuren für die Proteinbiosynthese oder zur Erzeugung biogener Amine gewonnen werden, oder es werden Asparaginsäure und Glutaminsäure gebildet, die in den Harnstoff-Cyclus eingeschleust werden. Im Harnstoff-Cyclus erfolgt dann die eigentliche Ammoniak-Entgiftung.

Abb.2Beispiele für Transaminierungsreaktionen bei proteinogenen Aminosäuren