Hemmung von Enzymen

Im Organismus müssen die verschiedenen Stoffwechselprozesse aufeinander abgestimmt und reguliert werden. Es gibt daher unterschiedliche Steuermechanismen für die Enzymaktivität. Hier sollen nur zwei Hemmmechanismen vorgestellt werden:

Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor mit dem Substrat um einen Platz im aktiven Zentrum. Bei einer großen Inhibitor-Konzentration sind die aktiven Zentren der meisten Enzymmoleküle blockiert, die Reaktion kommt zum Erliegen. Steigt die Substratkonzentration an, verdrängen Substratmoleküle den Inhibitor aus dem aktiven Zentrum, die Reaktion kann stattfinden.
Greift ein Inhibitor außerhalb des aktiven Zentrums an, wird die Struktur des Enzyms verändert. Die Enzyme werden deaktiviert, es kommt zur nicht kompetitiven Hemmung. Diese Hemmung kann durch eine große Substratkonzentration nicht überwunden werden. Die Hemmung kann reversibel oder irreversibel erfolgen.

Im folgenden Experiment wird die irreversible nicht kompetitive Hemmung der Katalase durch Quecksilberionen demonstriert. Katalase, ein H2O2 spaltendes Enzym, kommt unter anderem auch in Kartoffeln vor. Gibt man ein frisch ausgeschnittenes Stück einer Kartoffel (im Bild links) in eine 3 %ige H2O2-Lösung, tritt eine heftige Sauerstoff-Entwicklung ein. Legt man ein entsprechendes Kartoffelstück zunächst für einige Sekunden in eine HgCl2-Lösung und gibt das so behandelte Stück in die H2O2-Lösung (rechts), bleibt die Gasentwicklung aus. Die Quecksilber-Ionen haben die Enzymfunktion zerstört.

Abb.1Quecksilber als Enzymgift Experiment des Monats: 10/1998

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