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Chemie für Mediziner: Energetik und Kinetik

Michaelis-Menten-Kinetik

Eine enzymkatalysierte Reaktion lässt sich vereinfacht durch folgende Reaktionsgleichung beschreiben:

E+ S ES E+ P

E = Enzym, S = Substrat, P = Produkt

Für die Reaktionsgeschwindigkeit r gilt dann:

r = d [ P ] d t = k · [ ES ]

Die Reaktionsgeschwindigkeit wird von der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes bestimmt. Ist die Substratkonzentration deutlich größer als die Enzymkonzentration, hängt [ES] nur von der Enzymkonzentration ab, es handelt sich um eine Reaktion 0. Ordnung. Ist der größte Teil des Substrates umgesetzt, können nicht mehr alle Enzymmoleküle mit Substrat beladen werden, es wird auch der [S]-Einfluss sichtbar. Der Zusammenhang wird durch die Michaelis-Menten-Gleichung beschrieben:

Michaelis-Menten-Gleichung
[ ES ] = [ E ] 0 · [ S ] K M + [ S ]

K M bezeichnet hierin die Michaelis-Konstante, [ E ] 0 die Gesamt-Enzymkonzentration.Bezogen auf die Reaktionsgeschwindigkeit r erhält man:

Michaelis-Menten-Gleichung bezogen auf die Reaktionsgeschwindigkeit
r = rmax [ S ] K M + [ S ]

Trägt man die Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration auf, wird der Zusammenhang nochmals verdeutlicht: Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird nur bei sehr hohen Substratkonzentrationen erreicht, denn dann sind alle Enzyme aktiv, d.h. sie liegen als Enzym-Substrat-Komplex vor.

Abb.1
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