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Chemie für Mediziner: Funktionelle Gruppen

Thiole und Schwermetalle

Der alte Name Mercaptane deutet auf eine weitere Eigenschaft der Thiole hin: Thiole bilden leicht Komplexe mit Quecksilber (Mercurium), sowie mit einigen anderen Schwermetallen. Quecksilber-Ionen können sogar Disulfid-Brücken, die Proteine stabilisieren, aufbrechen und damit Enzyme deaktivieren. Dieses Verhalten kann man experimentell am Beispiel des Enzyms Katalase nachweisen.

Quecksilber als Enzymgift

Auf diesem Verhalten beruht insbesondere die Giftwirkung des Quecksilbers.

Im Organismus wird die hohe Affinität vieler Schwermetall-Ionen zu Thiol-Gruppen ausgenutzt. Spezielle Cystein-reiche Peptide (Cystein enthält eine Thiol-Gruppe in der Seitenkette) binden durch Komplexierung die Schwermetall-Ionen. Die Thioneine genannten Peptide ermöglichen damit Transport und Ausscheidung von Schwermetall-Ionen und verhindern somit die Schädigung der Zellen. Bei einer hohen Belastung mit Schwermetallen reicht dieser Mechanismus jedoch nicht aus, so dass Vergiftungen auftreten.

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Abb.1
Alpha-Domäne des menschlichen Metallothionein-3

Das Protein hat vier Cadmium-Ionen gebunden, die bindenden Schwefel-Atome sind größer hervorgehoben (PDB-Code: 2F5H).

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