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Chemie für Mediziner: Aminosäuren und Proteine

β-Faltblatt I

Bei der Ausbildung eines β-Faltblattes weisen benachbarte Peptidbindungen in die entgegengesetzte Richtung. Ab der dritten Bindung wird die typische Anordnung deutlich.

Abb.1

Stabilisiert wird das β-Faltblatt erst, wenn sich eine zweite Peptidkette anlagert. Zwischen den beiden Kettenabschnitten bilden sich Wasserstoff-Brücken aus. Ein β-Faltblatt kann, im Gegensatz zur α-Helix, nicht aus nur einem Strang bestehen.

Abb.2

Die Ketten können aus der gleichen Peptidkette stammen (dies ist der Normalfall), es können sich aber auch mehrere Peptide zu einem Faltblatt zusammenlagern.

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