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Chemie für Mediziner: Aminosäuren und Proteine

Lipoprotein

Die polaren und die unpolaren Seitenketten besetzen bevorzugt getrennte Domänen in einem Protein. An der Außenseite von wasserlöslichen Proteinen (z.B. dem im Blutplasma gelösten Albumin) befinden sich hauptsächlich Aminosäuren mit polare Seitenketten. Bei Membranproteinen muss dagegen die Oberfläche an den Stellen, die in die Membran eindringen, möglichst unpolar sein. Die Eigenschaft der unpolaren Seitenketten, sich zusammenzulagern, bezeichnet man oft als hydrophobe Wechselwirkungen. Hydrophobe Wechselselwirkungen spielen auch für die Lipoproteine eine entscheidende Rolle. Diese dienen beispielsweise zum Transport unpolarer Moleküle (Fettsäuren, Steroide).

Das Strukturmodell zeigt ein solches Lipoprotein, in das die Fettsäure Decansäure (Caprinsäure) eingelagert ist. An der Außenseite des Proteins befinden sich vorwiegend geladene (rot) und polare (orange) Aminosäuren, um die eingelagerte Fettsäure vor allem Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten (blau).

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Abb.1
Lipoprotein mit eingelagerter Decansäure
Bandmodell an aus
Kugel-Stab-Modell an aus
Decansäure ausblenden einblenden
Kalottenmodell an aus

"Nicht-spezifisches Lipid-Transfer-Protein" aus Mais (Zea mays); PDB-Code: 1FK0.

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