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Aufbau der Proteine

Die Tertiärstruktur

Reguläre Sekundärstrukturen wie α-Helix oder β-Faltblatt machen im Durchschnitt weniger als die Hälfte der meisten Proteine aus. Die anderen Proteinbereiche nehmen eine Knäuel- oder Schleifenstruktur ein und oft werden Bereiche ohne definierte Sekundärstruktur auch als Random Coil ("zufällige, seilartige Struktur") bezeichnet, obwohl dieser Begriff täuscht und auch hier die Anordnung der Aminosäuren keineswegs "ungeordnet" oder "seilartig" ist.

Die Interaktionen von Aminosäureresten, die innerhalb der linearen Kette weit entfernt liegen, führt zur Bildung globulärer Bereiche und wird mit dem Begriff "Tertiärstruktur" bezeichnet. Proteine bestehen selten aus einem Strukturtyp, vielmehr findet man in einem Protein z.B. Faltblatt-Strukturen, globuläre Bereiche und weniger strukturierte Bereiche nebeneinander.

Abb.1
Die Disulfid-Brücke im L-Cystin

Ein wichtiges Strukturelement für die Tertiärstruktur vieler Proteine sind Disulfid-Brücken, die zwischen zwei benachbarten Cystein-Resten geknüpft werden können. Diese kovalente Verbindung stabilisiert das Protein oder verbindet auch verschiedene Polypeptidketten eines Proteins miteinander.

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Abb.2
Lysozym: Ein Protein mit α-Helices (magenta), β-Faltblatt- (gelb) und Schleifenbereichen (blau)

PDB-Code: 132L

Abb.3
Triosephosphat-Isomerase: Ein dimeres Protein mit Helix- und Faltblatt-Anteilen sowie Schleifenbereichen

PDB-Code: 1BTM

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