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Aufbau der Proteine

Die Sekundärstruktur von Proteinen

Die Sekundärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung nahe benachbarter Aminosäuren. Durch Bildung von Wasserstoff-Brücken zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff und dem Stickstoff der Amino-Gruppe von nicht direkt benachbarten Aminosäuren entstehen vorzugsweise zwei Strukturen: die α-Helix und das β-Faltblatt.

Was ist eine Wasserstoff-Brücke?

α-Helix und β-Faltblatt

Die α-Helix ist eine stabförmige Struktur, bei der die Hauptkette des Polypeptids den inneren Teil des Stabes bildet und die Seitenketten nach außen ragen. Diese Sekundärstruktur wird durch intramolekulare Wasserstoff-Brücken stabilisiert, also Wasserstoff-Brücken, die sich zwischen einzelnen Aminosäuren der Kette ausbilden.

Abb.1
Sekundärstruktur α-Helix

Bei der α-Helix bilden sind intramolekulare Wasserstoff-Brücken aus, die dieser Sekundärstruktur eine helicale Form mit 3,6 Aminosäuren pro Windung verleihen. Die Reste der Aminosäuren (R) zeigen nach außen.

Das β-Faltblatt weist eine eher plattenartige Struktur auf. In Proteinen liegen meistens mehrere β-Faltblätter nebeneinander, die parallel oder antiparallel angeordnet sein können (paralleles oder antiparalleles β-Faltblatt) und die über Wasserstoff-Brücken miteinander verbunden sind.

Strukturproteine (z.B. von Haaren, Horn oder Nägeln) haben fast alle einen sehr hohen Anteil dieser Sekundärstrukturen, der entscheidend ihre spezifischen Eigenschaften bedingt.

Abb.2
Das β-Faltblatt

Beim β-Faltblatt bilden sich die Wasserstoff-Brücken intermolekular, d.h. zwischen zwei Polypeptidketten aus.

Abb.3
Paralleles und antiparallels β-Faltblatt

β-Faltblätter können in Bezug auf die Orientierung der beiden Polypeptidketten parallel oder antiparallel ausgerichtet sein.

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