zum Directory-modus

Aminosäuren-Kompendium

Geladene Aminosäuren

Fünf Aminosäuren tragen geladene Seitenketten. Nur Histidin kann innerhalb des physiologischen pH-Bereiches seine Ladung wechseln, da die Imidazol-Gruppe einen pKa-Wert von 6,0 besitzt und entsprechend bei pH 6,0 zu 50 % protoniert ist, während Histidin bei pH 8,0 neutral ist. Daher ist diese Aminosäure häufig an Enzymreaktionen beteiligt. Ganz allgemein gilt, dass geladene Aminosäuren selten im (hydrophoben) Inneren eines Proteins zu finden sind, es sei denn, die Ladung ist wichtig für die Funktion des Proteins (wie z.B. im aktiven Zentrum eines Enzyms).

Tab.1
Geladene Aminosäuren
Name und AbkürzungBeschreibung Formel3D
Aspartat (Asp, D)Aspartat ist der Name für die ionisierte Form von Asparaginsäure; bei pH-Werten über 5 ist diese Aminosäure negativ geladen.
Abb.1
Mouse
Abb.2
Glutamat (Glu, E)Glutamat ist der Name für die ionisierte Form von Glutaminsäure; bei pH-Werten über 5 ist diese Aminosäure negativ geladen.
Abb.3
Mouse
Abb.4
Histidin (His, H)schwach positiv geladen (Imidazol-Gruppe ist basisch, die Grafiken zeigen die Imidazol-Gruppe jedoch nicht-protoniert), sehr reaktiv
Abb.5
Mouse
Abb.6
Lysin (Lys, K)stark positiv geladen (sekundäre Amino-Gruppe ist basisch)
Abb.7
Mouse
Abb.8
Arginin (Arg, R)stark positiv geladen (Seitenkette basisch)
Abb.9
Mouse
Abb.10
Pyrrolysin (Pyl, O)positiv geladen (Seitenkette schwach basisch und lipophil). Pyrrolysin ist die 22. natürliche Aminosäure. Es wird durch das UAG-Stop-Codon kodiert und wurde bisher nur bei Archaeen in Enzymen des methan-Stoffwechsels nachgewiesen.
Abb.11
Mouse
Abb.12
Seite 4 von 7