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Aminosäuren-Kompendium

Aromatische Aminosäuren

Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan sind mit ihren aromatischen Seitenketten relativ unpolar und hydrophob. Sie können alle an hydrophoben Wechselwirkungen beteiligt sein, die besonders stark sind, wenn mehrere aromatische Gruppen übereinander zu liegen kommen.

Tab.1
Aromatische Aminosäuren
Name und AbkürzungBeschreibung Formel3D
Phenylalanin (Phe, F)ungeladen und hydrophob
Abb.1
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Abb.2
Tyrosin (Tyr, Y)Die schwach geladene phenolische Hydroxy-Gruppe von Tyrosin kann Wasserstoff-Brücken ausbilden und ist bei vielen Enzymen Bestandteil der funktionellen Gruppe im aktiven Zentrum. Tyrosin und Tryptophan sind deutlich polarer als Phenylalanin.
Abb.3
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Abb.4
Tryptophan (Trp, W)Tryptophan besitzt mit seinem Indol-Ring die größte Seitenkette. Gleichzeitig ist es die Aminosäure mit der geringsten Häufigkeit in Proteinen. Tryptophan, Tyrosin und in geringem Ausmaß auch Phenylalanin absorbieren ultraviolettes Licht (UV-Licht). Diese Eigenschaft ist für die starke Lichtabsorption von Proteinen bei einer Wellenlänge von 280 nm verantwortlich - jedes Protein hat daher ein charakteristisches Absorptionsspektrum.
Abb.5
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Abb.6
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