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Aminosäuren-Kompendium

Aliphatische Aminosäuren

Die Kohlenwasserstoff-Seitenketten in dieser Klasse sind unpolar und hydrophob.

Tab.1
Aliphatische Aminosäuren
Name und AbkürzungBeschreibung Formel3D
Glycin (Gly, G)Glycin ist die einfachste, kleinste Aminosäure und hat als einzige Aminosäure kein asymmetrisches C-Atom. Der minimale Platzbedarf des Wasserstoff-Atoms von Glycin ermöglicht in Proteinen größere Flexibilität. Glycin findet sich daher oft an Positionen in der Peptidkette, die sich bewegen oder eine Art Gelenk des Proteins darstellen.
Abb.1
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Abb.2
Alanin (Ala, A) Alanin ist ungeladen und hydrophob.
Abb.3
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Abb.4
Valin (Val, V)Valin ist ungeladen und hydrophob.
Abb.5
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Abb.6
Leucin (Leu, L)Leucin ist das Isomer zu Isoleucin.
Abb.7
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Abb.8
Isoleucin (Ile, I)Iosleucin ist das Isomer zu Leucin. Es besitzt am β-C-Atom ein weiteres assymmetrisches Zentrum.
Abb.9
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Abb.10
Prolin (Pro, P)Für die cyclische Aminosäure Prolin gilt das Gegenteil wie für Glycin oben gesagt: Die sekundäre Amino-Gruppe (Imino-Gruppe) hält die Proteinstruktur an dieser Stelle in einer starren Konfiguration. Aufgrund seiner ringförmigen Struktur fehlt dieser Aminosäure der Amid-Wasserstoff, der in anderen Aminosäuren H-Brücken ausbildet. Prolin stört die Ausbildung von regelmäßigen Sekundärstrukturen der Proteine wie α-Helices oder β-Faltblättern und wird daher als "Helixbrecher" bezeichnet.
Abb.11
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Abb.12
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