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Aminosäuren-Kompendium

Die Kohlenwasserstoff-Seitenketten in dieser Klasse sind unpolar und hydrophob.

Name und Abkürzung	Beschreibung	Formel	3D
Glycin (Gly, G)	Glycin ist die einfachste, kleinste Aminosäure und hat als einzige Aminosäure kein asymmetrisches C-Atom. Der minimale Platzbedarf des Wasserstoff-Atoms von Glycin ermöglicht in Proteinen größere Flexibilität. Glycin findet sich daher oft an Positionen in der Peptidkette, die sich bewegen oder eine Art Gelenk des Proteins darstellen.	Abb.1	Mouse Abb.2
Alanin (Ala, A)	Alanin ist ungeladen und hydrophob.	Abb.3	Mouse Abb.4
Valin (Val, V)	Valin ist ungeladen und hydrophob.	Abb.5	Mouse Abb.6
Leucin (Leu, L)	Leucin ist das Isomer zu Isoleucin.	Abb.7	Mouse Abb.8
Isoleucin (Ile, I)	Iosleucin ist das Isomer zu Leucin. Es besitzt am β-C-Atom ein weiteres assymmetrisches Zentrum.	Abb.9	Mouse Abb.10
Prolin (Pro, P)	Für die cyclische Aminosäure Prolin gilt das Gegenteil wie für Glycin oben gesagt: Die sekundäre Amino-Gruppe (Imino-Gruppe) hält die Proteinstruktur an dieser Stelle in einer starren Konfiguration. Aufgrund seiner ringförmigen Struktur fehlt dieser Aminosäure der Amid-Wasserstoff, der in anderen Aminosäuren H-Brücken ausbildet. Prolin stört die Ausbildung von regelmäßigen Sekundärstrukturen der Proteine wie α-Helices oder β-Faltblättern und wird daher als "Helixbrecher" bezeichnet.	Abb.11	Mouse Abb.12