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3D-Darstellung des HA-Monomers

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Abb.1
Der PDB-Datensatz für dieses Chime stammt aus der RCSB Protein Data Bank;
ID: 1 H H G.

Berman, H.M., Westbrook, J., Feng, Z., Gilliland, G., Bhat, T.N., Weissig, H., Shindyalov, I.N., Bourne, P.E. (2000) The Protein Data Bank, Nucleic Acids Research 28, 235–242. RCSB Protein Data Bank (http://www.rcsb.org) .

Jedes HA-Monomer (Startdarstellung) besteht aus zwei Ketten, HA1 (blau) und HA2 (grün). Sie sind nur über eine Disulfid-Brücke zwischen Cys 14 ( HA1 ) und Cys 137 ( HA2 ) kovalent verknüpft (Cys 14 und Cys 137 als Kalotten, Disulfid-Brücke in gelb). Ansonsten sind sie nur noch über nicht-kovalente Wechselwirkungen miteinander und mit den anderen HA-Monomeren des HA-Trimers verbunden.

Der C-Terminus von HA1 (Thr 328) und der N-Terminus von HA2 (Gly 1) sind im Primär-Hämagglutinin noch durch die Aminosäure Arg 329 verknüpft (Thr 328 und Gly 1 als Kalotten).

Die Bindetasche für die Sialinsäure (als Kalotten) liegt auf der virusabgewandten Seite des globulären Kopfes der HA1 -Kette, so dass sie ohne besondere störende sterische Effekte mit den Oberflächenrezeptoren der Wirtszelle in Kontakt treten kann.

Alle genannten Strukturelemente auf einen Blick.