3D-Darstellungen zur Struktur des aktiven Zentrums der Neuraminidase und den Wechselwirkungen mit Sialinsäure
- Abb.1
- Aktives Zentrum der Neuraminidase mit Sialinsäure – 3D-Darstellung
3D-Animationssteuerung
- Die Carboxylat-Gruppe der Sialinsäure (in fetten Sticks in der Mitte) bildet eine Salzbrücke und Wasserstoff-Brückenbindungen (im folgenden "H-Brücken") zu den drei Arginin-Resten Arg 292, Arg 371 und Arg 118 aus.
- Die H-Brücke zwischen OH-2 und Asp 151 ist beim natürlichen Substrat natürlich nicht vorhanden, weil bei diesem der Platz des Wasserstoff-Atoms durch das Glycoprotein (formal als grüne Kugel) eingenommen wird.
- OH-4 ist über zwei H-Brücken an Asp 151 und Glu 119 gebunden.
- Die Acetamidogruppe weist in eine hydrophobe Seitentasche, die von den Aminosäuren Ile 222 und Trp 178 ausgekleidet wird.
- Das Carbonyl-Sauerstoff-Atom bildet außerdem eine H-Brücke zu Arg 152.
- Das Amid-Proton zeigt in Richtung des Bodens der Bindetasche. Dort ist es über eine H-Brücke mit einem Wasser-Molekül verknüpft, das ebenfalls über eine H-Brücke an Glu 227 gebunden ist.
- Die beiden Hydroxy-Gruppen OH-8 und OH-9 werden schließlich durch H-Brücken zu Glu 276 fixiert.
- Zurück zur anfänglichen Darstellung ohne jede Markierung.
