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Tutorial MenueVitamin ALerneinheit 3 von 7

Vitamin A: Einbindung in den Stoffwechsel

Retinolbindungsprotein (RBP)

Retinol wird hauptsächlich in der Leber gespeichert; deshalb befindet sich dort auch der Hauptsyntheseort des Retinolbindungsproteins (RBP). Allerdings wurde RBP-Expression auch im Fettgewebe, der Niere, der Lunge, dem Herzen, dem Skelettmuskel, der Milz, den Augen und den Hoden nachgewiesen. Die Sekretion von RBP aus der Leber korreliert eng mit der Verfügbarkeit von Retinol. Bei einem Vitamin-A-Mangel ist die RBP-Sekretion vermindert und das Protein akkumuliert im ER der hepatischen Parenchymzellen. Ist jedoch Retinol vorhanden, findet dort eine Assoziierung von Retinol und RBP statt, der Komplex wandert zum Golgi-Apparat und wird in Form des Holoproteins ins Blut abgegeben. Wie die Sekretion initiiert wird, ist derzeit noch unbekannt.

Im Blut ist der RBP/Retinol-Komplex an Transthyretin gebunden, das außerdem als Carrier für Schilddrüsenhormone fungiert. Durch die Bindung des RBP an Transthyretin wird die Ausscheidung des kleinen Moleküls in den Glomeruli der Niere verhindert und der Transport zu den Zielgeweben erleichtert. In die Zielzelle gelangt Retinol dagegen als freies Molekül, d.h. nicht an RBP gebunden.

Die Funktion des RBP ist umstritten. Vieles deutet darauf hin, dass RBP bei unzureichender Vitamin-A-Zufuhr zwar für die Mobilisierung des Retinols aus den Speicherzellen in der Leber wichtig ist, für den Transport des Retinols zu den Zielgeweben jedoch nicht unbedingt erforderlich ist. Bei ausreichender Vitamin-A-Zufuhr über die Nahrung kann der Retinol-Bedarf der Zielgewebe offensichtlich auch über neuabsorbierte Retinylester oder das in Chylomikronen enthaltene β-Carotin gedeckt werden.

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Abb.1
Humanes RBP

Zwei Retinol-bindende RBPs (rot), gebunden an das Serum-Transportprotein Transthyretin (grün; PDB-Code: 1QAB).

Übersichtsgrafik zum "Vitamin-A-Metabolismus im Auge" auf der Einleitungsseite

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