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Tutorial MenueVitamin ALerneinheit 3 von 7

Vitamin A: Einbindung in den Stoffwechsel

CRABP

Mouse
Abb.1
Komplex von CRABP-I und -II mit einer all-trans-Retinsäure und einem synthetischen Retinoid

PDB-Code: 1CBR

CRABP-I und CRABP-II besitzen beide eine hohe Affinität zu all-trans-Retinsäure. Beide Isoformen weisen einen hohen Grad an Sequenzhomologie (74 %) und einen hohen Konservierungsgrad auf: Die Aminosäure-Sequenz des CRABP-I von Maus, Ratte und Rind ist gleich und unterscheidet sich vom CRABP des Menschen in nur einer einzigen Aminosäure. Die Retinsäure liegt in einer Bindungstasche; die Carboxy-Gruppe interagiert mit zwei Arginin-Resten und einem Tyrosin am Boden der Tasche. Der β-jononische Ring befindet sich zum Isopren-Rest in einer cis-Konfiguration und passt somit in den Eingang der Tasche. Damit steht nur ein kleiner Teil des Rings in Verbindung mit dem Medium. Ähnlich wie auch bei den CRBP wird durch diese räumliche Konfiguration des Liganden und den eingeschränkten Zugang die enzymatische Umwandlung geregelt.

Sowohl CRABP-I als auch CRABP-II sind im Cytosol und im Zellkern vorhanden. Obwohl die biologische Funktion dieser beiden Bindungsproteine noch weitgehend ungeklärt ist, deutet dies darauf hin, dass sie am Transport der Retinsäure zum Transkriptionsfaktor Retinsäure-Rezeptor beteiligt sind.

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