zum Directory-modus

Tutorial MenueVitamin ALerneinheit 2 von 7

Vitamin A: Funktion im Organismus

Molekularer Aufbau des Rhodopsins

Mouse
Mouse
Abb.1
Rhodopsin mit 11-cis-Retinal (vor der Aktivierung durch Photonen)

Theoretische Darstellung von Rhodopsin mit 11-cis-Retinal (PDB-Code: 1BOK).

Abb.2
Metharhodopsin I mit all-trans-Retinal (nach der Aktivierung durch Photonen)

Theoretische Darstellung von Rhodopsin mit all-trans-Retinal (PDB-Code: 1BAC).

Farbkodierung der Helices

  • Helix 1: 35 - 64 (rot)
  • Helix 2: 71 - 100 (weiß)
  • Helix 3: 107 - 139 (grün)
  • Helix 4: 151 - 173 (gelb)
  • Helix 5: 200 - 225 (cyan)
  • Helix 6: 247 - 277 (magenta)
  • Helix 7: 286 - 306 (orange)

Das Molekül ragt im letzten Frame am oberen Bildrand ins Cytoplasma und am unteren Bildrand in das Kompartiment innerhalb der Disk.

Mouse
Mouse
Abb.3
11-cis-Retinal (PDB-Code: 1BOK)
Abb.4
all-trans-Retinal (PDB-Code: 1BAC)

In beiden Abbildungen sind jeweils die für die Bindung des Retinals an das Opsin-Molekül relevanten Aminosäurereste dargestellt. Die Helixzugehörigkeit ist durch die Farbgebung (siehe oben) erläutert. Die kovalente Schiff'sche-Base-Verbindung zwischen Lys296 in der Helix VII und Retinal ist durch eine Punktwolke hervorgehoben. Die Konformationsänderung im aktivierten all-trans-Retinal ist deutlich zu erkennen.

Seite 9 von 13