Vitamin A: Funktion im Organismus
Molekularer Aufbau des Rhodopsins
- Abb.1
- Rhodopsin mit 11-cis-Retinal (vor der Aktivierung durch Photonen)
Theoretische Darstellung von Rhodopsin mit 11-cis-Retinal (PDB-Code: 1BOK).
- Abb.2
- Metharhodopsin I mit all-trans-Retinal (nach der Aktivierung durch Photonen)
Theoretische Darstellung von Rhodopsin mit all-trans-Retinal (PDB-Code: 1BAC).
Farbkodierung der Helices
- Helix 1: 35 - 64 (rot)
- Helix 2: 71 - 100 (weiß)
- Helix 3: 107 - 139 (grün)
- Helix 4: 151 - 173 (gelb)
- Helix 5: 200 - 225 (cyan)
- Helix 6: 247 - 277 (magenta)
- Helix 7: 286 - 306 (orange)
Das Molekül ragt im letzten Frame am oberen Bildrand ins Cytoplasma und am unteren Bildrand in das Kompartiment innerhalb der Disk.
In beiden Abbildungen sind jeweils die für die Bindung des Retinals an das Opsin-Molekül relevanten Aminosäurereste dargestellt. Die Helixzugehörigkeit ist durch die Farbgebung (siehe oben) erläutert. Die kovalente Schiff'sche-Base-Verbindung zwischen Lys296 in der Helix VII und Retinal ist durch eine Punktwolke hervorgehoben. Die Konformationsänderung im aktivierten all-trans-Retinal ist deutlich zu erkennen.
