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ATPasen

V-ATPasen

Die ATPasen der Vakuolen (auch V-ATPasen genannt) sind eine Familie von ATP-getriebenen Protonenpumpen, die die Ansäuerung von intrazellulären Kompartimenten vermitteln. Dazu gehören clathrin-coated vesicles, Endosomen, Lysosomen, der Golgi-Apparat, Sekretionsvesikel und die Zentralvakuole in Pflanzen und niederen Eukaryonten. In den Endosomen ist ein saurer pH-Wert u.a. für die Dissoziation internalisierter Liganden/Rezeptor-Komplexe und das Recycling der einzelnen Komponenten notwendig; allerdings hängen noch andere zelluläre Vorgänge vom sauren pH-Wert bestimmter Kompartimente ab (z.B. das Targeting neusynthetisierter, lysosomaler Enzyme über den Mannose-6-phosphat-Rezeptor). In der Plasmamembran z. B. von Makrophagen und Osteoklasten vermitteln V-ATPasen eine Reihe von wichtigen physiologischen Funktionen.

Die V-ATPase selbst ist ein 830.000 Da-Komplex aus vielen Untereinheiten und zwei funktionellen Domänen. Die F1(V1)-Domäne ist ein 570.000 Da-Komplex aus 8 Untereinheiten, der für die ATP-Hydrolyse zuständig ist. Die F0(V0)-Domäne ist ein 260.000 Da-Komplex aus 5 Untereinheiten und enthält den Protonenkanal. In Struktur und Funktion sind die V-ATPasen verwandt mit den F0F1-ATPasen.

Abb.1

Die Kontrolle der Azidifizierung von Kompartimenten durch V-ATPasen

Zellen können den Säuregehalt ihrer Kompartimente individuell regulieren, u.a. durch die reversible Dissoziation der V0- und V1-Untereinheiten. Entsprechend gibt es für die V0-Untereinheiten und V1-Domänen intrazelluläre Pools. Eine andere Möglichkeit der Kontrolle besteht aus der kovalenten Modifikation des aktiven Zentrums der V-ATPasen durch Bildung von Disulfid-Brücken (z.B. Cys254 und Cys530): dies gilt vor allem für die V-ATPasen in den clathrin-coated vesicles.

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