ATPasen
Die F0F1-ATPasen
F0F1-ATPasen sind in bakteriellen Membranen, den Thylakoidmembranen der Chloroplasten und der inneren Membran der Mitochondrien vorhanden. Das Molekül besteht eigentlich aus einem ganzen Komplex von Proteinen; es hat 16 (mitochondriale Form) bzw. 8 bis 9 (bakterielle Form) verschiedene Untereinheiten.
Die Gesamtmorphologie des Moleküls teilt sich in drei Strukturelemente auf:
- Den membrangebundenen Sektor F0, der den Protonenkanal enthält.
- F0 ist über eine stielartige Struktur mit der F1-Untereinheit verbunden.
- Die globuläre F1-Komponente, in der die aktiven Zentren des Enzyms zur Hydrolyse von ATP liegen.
Die F1-Komponente kann auch vom Rest des Komplexes entfernt werden und wird dann F1-ATPase genannt, da die katalytische Aktivität erhalten bleibt. Die bisher isolierten F1-ATPasen sind alle aus fünf verschiedenen Untereinheiten (α3, β3, γ1, δ1, ŋ1) zusammengesetzt; diese bilden einen Zylinder, in dem die γ-UE in 120° Schritten rotiert. Man nimmt an, dass der Protonenfluss durch den Kanal in der F0-Untereinheit die Rotation der γ-UE antreibt und dadurch Konformationsveränderungen in der F1-Untereinheit hervorruft; daraufhin wird ATP hydrolysiert (zusammengefasst von Yasuda et al., 1998). Die F1-ATPase ist ein Beispiel für einen molekularen Motor.
Literatur
| Berg, H. C. (1998): Keeping up with the F1-ATPase . In: Nature. 394 , 324-325 |
| Yasuda, R.; Noji, H.; Kinosita, K. J.; Yoshida, M. (1998): F1-ATPase is a highly efficient molecular motor that rotates with discrete 120 degree steps. In: Cell. 93 , 1117-1124 |
