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Tutorial MenueStrukturvorhersagen bei ProteinenLerneinheit 3 von 3

Proteinmodellierung (Helix)

Strukturbereiche

Tab.1
Aminosäurereste in den Bereichen α-Helix, β-Faltblatt, Coil und β-Turn
NameAnzahl GesamtAnzahl HelixAnzahl FaltblattAnzahl CoilAnzahl β-Turn
Ala4342347112985
Arg14253266340
Asn2305840132106
Asp27310529139118
Cys9425224733
Gln16268355947
Glu234134178351
Gly4229162269194
His12949225836
Ile23395736532
Leu3581649110362
Lys34715350144103
Met7340151813
Phe17073465130
Pro176381911979
Ser36710754206155
Thr278876512679
Trp7832212522
Tyr18448538362
Val3571441199453
Gesamt4.7411.7989302.0131.400
Anteil 100 % 38 % 20 % 42 % -

Anzahl der Aminosäurereste in den Bereichen α-Helix, β-Faltblatt, Coil und β-Turn auf der Basis von 29 gelösten Röntgenstrukturanalysen. Die Anzahl der β-Turn-Reste geht nicht in die Kalkulation der Indices ein, da sie stets zusätzlich zu den anderen drei Kategorien gezählt werden. Entnommen aus: Chou & Fasman, 1978.

Literatur

Chou, P. H.; Fasman, G. D. (1978): Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence. In: Adv. Enzymology. 47 , 45-148

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