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Tutorial MenueStrukturvorhersagen bei ProteinenLerneinheit 3 von 3

Proteinmodellierung (Helix)

Die Suche nach β-Faltblatt-Bereichen

Die Bildung eines Faltblatt-Keimes und die Erweiterung des Faltblattes muss fünf Kriterien gehorchen. Keines dieser Kriterien ist wirklich streng, aber sie geben einen guten Anhalt für die Gesetzmäßigkeiten.

1. Faltblatt-Bildung

Man beginnt mit den ersten drei Aminosäureresten und prüft, ob sie alle in den Bereich Helixbildner Hb oder hb gehören. Ersatzweise können drei Reste von vier oder fünf diesem Kriterium gehorchen. Diese Sequenz gilt als Keim für ein β-Faltblatt.

2. Faltblatt-Verlängerung

Der Keim wird in beide Richtungen um einen Rest verlängert, solange das anschließende Tetrapeptid keine β-Faltblattbrecher enthält. Zumindest ungünstig ist es, wenn das gesamte Element aus mehr als einem Drittel β-Faltblattbrechern oder aus weniger als nur der Hälfte β-Faltblattbildnern besteht.

3. Faltblatt-Abbruch

Hier gelten dieselben Regeln wie für die Begrenzung der Helix. Es müssen nur die entsprechenden Werte aus dem Bereich Faltblatt benutzt werden. Gibt es für eine Region höhere α-helicale Durchschnittswerte, so wird die Faltblattbildung abgebrochen.

4. Starke Faltblattbrecher

Glutaminsäure (Glu, E) und Prolin (Pro, P) sind die stärksten β-Faltblattbrecher. Sie sollten nicht in Faltblätter eingebaut werden, außer dass sie in einem Tetrapeptid vorliegen, bei dem der Durchschnittswert [Pα] kleiner als [Pβ], aber größer als 1,00 ist.

5. Faltblatt-Grenzen

Geladene Aminosäurereste und Prolin sind für die Verlängerung des Faltblatts ungünstig. Nur wenn der Durchschnittswert [Pα] kleiner als [Pβ], aber größer als 1,00 ist, kann das Faltblatt verlängert werden.

Literatur

Kyte, J.; Doolittle, R. F. (1982): A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. In: J. Mol. Biol.. 157 , 105-132

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