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Tutorial MenueStrukturvorhersagen bei ProteinenLerneinheit 3 von 3

Proteinmodellierung (Helix)

Wasserstoff-Brückenbindungen

Die einzelnen helicalen Anordnungen der Aminosäure-Ketten unterscheiden sich zum Teil erheblich in den ausgebildeten Wasserstoff-Brückenbindungen (H-Brücken). Die α-Helix ist durch die nahezu parallele Anordnung der H-Brücken energetisch begünstigt. Ihr geringer Helix-Radius bewirkt zusätzlich senkrecht zur Helixachse eine Stabilisierung durch Van-der-Waals-Kräfte. Die 310-Helix besitzt eine geringere Stabilität als die rechtsgängige α-Helix. In ihr sind die Seitenketten weniger günstig gepackt als in der Konformation der α-Helix. Auch die H-Brücken sind nicht mehr parallel ausgerichtet. Die 310-Helix kommt deshalb nur in kurzen Sequenzabschnitten vor. In der π-Helix setzt sich die Destabilisierung durch fehlende H-Brücken und Van-der-Waals-Kräfte weiter fort. Sie kommt darum als eigenständiges Stukturelement nicht vor.

Durch Klicken auf die folgende Abbildung erhalten Sie einen animierten Vergleich zwischen den verschiedenen H-Brücken.

Abb.1
Stabilisierung der drei Helix-Typen durch unterschiedliche Wasserstoff-Brückenbindungen
© Wiley-VCH
Seite 10 von 27