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Tutorial MenueStrukturvorhersagen bei ProteinenLerneinheit 3 von 3

Proteinmodellierung (Helix)

Der Weg zur Helix

Schon bei den grundlegenden Betrachtungen zur Proteinstruktur konnte Linus Pauling zwei deutlich unterschiedliche Strukturelemente beobachten. Damit war bereits klar, dass es Situationen gibt, die bestimmte geometrische Anordnungen nicht erlauben, ohne die räumliche Struktur zu verändern. Später wurde diese Beobachtung in Regeln gefasst. Die bekannteste ist der in der Abbildung dargestellte Ramachandran-Plot, den wir Ihnen hier in einer animierten Form anbieten.

Der Winkel ω ist definitionsgemäß konstant (warum?). Durch Drehung der Winkel ψ oder φ bewegen Sie sich im Diagramm. Die Animation konzentriert sich dabei auf die rot umrandeten Bereiche, in denen die Konformation für die α-Helix günstig ist. Bei konstantem Winkel ψ (0°) können Sie zwischen sechs φ-Werten vertikal so lange wählen, bis der grüne Punkt in die rot umrandeten Bereiche kommt. Bei konstantem Winkel φ (-120°) können Sie horizontal den Winkel φ verändern. Bitte klicken Sie jetzt auf die Abbildung, um eine Animation zu starten.

Abb.1
Ramachandran-Diagramm

Eine Konformationsanalyse dieses Strukturelements ergibt erlaubte und verbotene (φ, ψ) Winkel-Paare, die in Ramachandran-Diagramm dargestellt werden. Dies schränkt den Konformationsraum erheblich ein, da eine stabile Konformation ein energetisches Minimum voraussetzt. Die Idealkombination (φ, ψ) für eine rechtsgängige α-Helix ist (-57°, -47°), für eine 310-Helix ist sie (-49°, -26°) und für eine π-Helix (-57°, -70°).

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