Proteinmodellierung (Helix)
Auswertung der Online-Anfragen
4. Modellierung der Beispielsequenz auf eine Proteinstruktur mit hoher Sequenzhomologie:
- Abb.1
- α-helicale Darstellung
Zuerst wird die Sequenz des unbekannten Proteins als Textdatei eingeladen. Automatisch generiert das Programm daraus eine α-Helix.
- Abb.2
- Proteinstrukturen
Dann werden die bekannten Proteinstrukturen (im Beispiel nur eine) hinzugeladen.
- Abb.3
- Proteinstrukturen
Mittels einer Anpassungsroutine wird die Sequenz über das Protein gelegt. In einem Alignment-Fenster können die übereinandergelegten Sequenzen noch gegeneinander verschoben werden. Dieses Modell der Rohdaten wird nun in einer E-Mail an den Modelling-Server des EMBL in Heidelberg geschickt.
Der Vorschlag des EMBL-Mailservers ist in (Abb. 3) und (Abb. 4) dargestellt. Man erkennt deutlich die helicalen Bereiche, die nun durch β-Turn-Bereiche unterbrochen sind und aus dem stabförmigen ein globuläres Protein machen.
