Proteinmodellierung (Helix)
Auswertung der Online-Anfragen
3. Berechnung der möglichen Sekundärstruktur:
Nach der älteren Methode von Chou und Fasman werden zwei α-helicale Bereiche von Position 8-27 und von Position 56-64 vorhergesagt. Die Methode nnpredict findet in der möglichen Sekundärstruktur drei α-helicale Bereiche an den Positionen 9-14, 18-27 und 56-63. Der PHD-Algorithmus von Rost und Sanders berechnet ebenfalls drei Helices an den Positionen 8-17, 19-27 und 54-64.
Diese Sekundärstrukturvorhersagen decken sich mit dem Ergebnis der Motiv-Suche: An Position 13 wird eine potenzielle DNA-Bindungsstelle gefunden. α-Helices sind häufig an einer Protein-DNA-Wechselwirkung beteiligt. Weiterhin besteht die Möglichkeit einer posttranslationalen Modifikation mit der Fettsäure Myristinsäure (Tetradecansäure) an Position 29. Das Motiv lautet GVLSTT. Insgesamt sollte die dreidimensionale Struktur des Beispielproteins sehr kompakt sein.