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Strukturproteine

Die Collagen-Tripelhelix

Collagen ist aus Tropocollagen aufgebaut, einer Tripelhelix mit je ca. 1.000 Aminosäuren pro Helix. Die Aminosäure-Zusammensetzung dieses Polypeptids ist sehr ungewöhnlich: Tropocollagen besteht zu 35 % aus Glycin, zu 11 % aus Alanin und zu 21 % aus Prolin und Hydroxyprolin, die als Abfolge von Tripeptid-Einheiten angeordnet sind (X kann jede beliebige Aminosäure sein):

[(Gly-X-Pro) oder (Gly-X-Hydroxypro)]n

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Abb.1
Collagen-Strang aus drei Ketten

Eine synthetische Collagen-Fibrille aus drei Ketten mit der Sequenz Gly-Pro-Pro (PDB-Code: 1CLG). Prolin-Reste sind gelb, Glycin-Reste in magenta eingefärbt.

Das häufige Vorkommen von Glycin erklärt sich aus der besonderen Struktur der Tripelhelix: Jeder dritte Rest der Polypeptid-Ketten liegt im Zentrum der Tripelhelix, das so dicht gepackt ist, dass hier nur Glycin Platz findet. Die sperrigen und relativ unflexiblen Prolin- und Hydroxyprolin-Reste versteifen die gesamte Anordnung. Hydroxyprolin und auch Hydroxylysin sind modifizierte Aminosäuren, die in anderen Proteinen nur sehr selten auftreten. Die dichte, starre Tripelhelix-Struktur des Collagens ist für seine charakteristische Zugfestigkeit verantwortlich. Die gegenläufige Verdrillung der einzelnen Polypeptid-Ketten und der Tripelhelix selbst verhindert, dass die Windungen unter Spannung auseinander gezogen werden können. Aus diesen Tropocollagen-Einheiten sind die langen Collagen-Fasern aufgebaut.

Je nach Gewebe bzw. der Funktion des Gewebes unterscheiden sich die vier am häufigsten vorkommenden Collagen-Typen in ihrem Aufbau.

Tab.1
Collagen-Typen und ihre Eigenschaften
Collagen-TypVorkommenAufbauBesonderheit
Typ IHauptkomponente von Knochen, Bändern und Ligamenten zwei α1-(I)-Ketten und eine α2-Ketteca. 15 % der Lysin-Reste hydroxyliert, geringer Zuckeranteil
Typ IImacht ca. 50 % des Proteins im Knorpel aus drei α1-(II)-Kettenca. 50 % der Lysin-Reste hydroxyliert, alle Hydroxylysin-Reste sind glycosyliert
Typ IIIverstärkt Wandstruktur von Arterien, Uterus und Intestinalsystem drei α1-(III)-Ketten4-Hydroxyprolin, ca. 15 % der Lysin-Reste hydroxyliert
Typ IVBasallamina der Epithelien, Filter der Blutkapillaren und Glomeruli der Nierendrei α1-(IV)-Kettenenthält viel 3-Hydroxyprolin, fast alle Lysin-Reste sind hydroxyliert, alle Hydroxylysin-Reste sind glycosyliert
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