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Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Richtungsänderungen in Faltblatt und Helix

Viele Proteine haben ausgedehnte Sekundärstrukturbereiche, in denen parallele bzw. antiparallele Faltblätter oder verschiedene Helices vorkommen. Daraus ergibt sich fast zwangsläufig, dass diese Sekundärstrukturen an ihren Enden mitunter Schleifen bilden müssen, wenn sich die Richtung der Polypeptid-Kette ändert. Bestimmte Schleifenstrukturen kommen immer wieder in Proteinen vor. Diese unterscheiden sich alle leicht im Hinblick auf ihre Größe, die Torsionswinkel der beteiligten Aminosäuren oder auch, wie im Fall der α-Helices, durch die Art der intra- und intermolekularen Wasserstoff-Brücken.

Schleifenbereiche sind auch oft in die Bindung von Liganden oder die Aktivität eines Enzyms involviert. So sind z.B. die Antigen-Bindungsstellen der Antikörper aus sechs Schleifenbereichen aufgebaut, die in Länge und Aminosäure-Sequenz variieren. Bei Proteinen, die eine Konformationsänderung wie z.B. die Scharnierbewegung durchführen, bilden die Schleifen oft die beweglichen Scharniere.

Schleifenbereiche, die zwei benachbarte antiparallele β-Faltblätter verbinden, werden Haarnadelschleifen oder hairpin loops genannt. Es gibt zwei wichtige Arten von Haarnadelschleifen: der Typ I und der Typ II. Bei der Typ II-Haarnadelschleife ist Glycin die zweite der beiden Aminosäuren im Schleifenbereich. Sind diese Haarnadelschleifen sehr kurz, wird auch manchmal der Begriff turn oder reverse turn verwendet.

β-Haarnadel (hairpin):

Zwei antiparallele Stränge, die über einen Schleifenbereich (loop) von drei bis fünf Aminosäureresten verbunden sind. Haarnadelbereiche kommen häufig zwischen antiparallelen β-Faltblatt-Strängen vor

Die β-Schleife (β-bend oder β-turn)

  • Typ I: Schleifenstruktur (bend) im β-Faltblatt
  • Tpy II:Schleifenstruktur (bend) im β-Faltblatt, die dritte Aminosäure der Sequenz muss Glycin sein
  • Typ III: kommt vor bei der 310-Helix, die mit drei Resten pro Umdrehung enger und weniger stabil als die α-Helix ist.
Abb.1
Schleifenbereich einer Typ I 310-Helix
Abb.2
Die relativ enge γ-Schleife
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