zum Directory-modus

Tutorial MenueProteinklassenLerneinheit 1 von 6

Peptide und Proteine: Strukturen, Eigenschaften und Funktionen

Anordnung des β-Faltblattes

Sowohl bei der α-Helix als auch beim β-Faltblatt sind Wasserstoff-Brücken zwischen CO- und NH-Gruppen für die Struktur des Moleküls verantwortlich. Während aber bei einer α-Helix benachbarte Aminosäuren innerhalb der Helix Wasserstoff-Brücken ausbilden, sind es bei β-Faltblatt-Strukturen die CO- und die NH-Gruppen benachbarter β-Faltblätter. Diese β-Faltblätter können entweder parallel oder antiparallel zueinander sein, entsprechend verwendet man die Begriffe paralleles und antiparalleles β-Faltblatt. Diese Bereiche, in denen β-Faltblätter nebeneinander liegen, können durch Richtungsänderung in der Polypeptid-Kette entstehen.

Während die α-Helix eng geknäuelt ist, weist das β-Faltblatt eine mehr plattenartige Struktur auf und die Polypeptid-Kette ist fast komplett gestreckt. In globulären Proteinen kommen sehr häufig Bereiche mit β-Faltblatt-Strukturen vor, in der Regel liegen hier sechs oder mehr Stränge parallel oder antiparallel nebeneinander. β-Faltblatt-Strukturen mit weniger als sechs parallel angeordneten Polypeptid-Ketten sind allerdings selten (da diese vermutlich weniger stabil sind). Generell lässt sich sagen, dass antiparallele Faltblatt-Bereiche stabiler sind als Bereiche mit parallelen Faltblättern.

Abb.1
Antiparallel
Abb.2
Parallel

Eingezeichnet sind die Wasserstoff-Brücken zwischen den Polypeptid-Ketten. Nur bei der jeweils ersten Aminosäure sind die Seitenketten (R) angedeutet.

Abb.3
Ein antiparalleles β-Faltblatt

Ein antiparalleles β-Faltblatt aus drei Strängen, fast senkrecht zur Faltblatt-Ebene gesehen. Der N-Terminus der Protein-Kette befindet sich rechts oben, der C-Terminus links unten. Die Wasserstoff-Brücken zwischen den einzelnen Strängen folgen einem bestimmten Muster.

Seite 9 von 19