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Membranproteine

Thermodynamische Aspekte der Membranproteine

Die Einfügung von geladenen oder stark polaren Aminosäuren in eine Lipiddoppelschicht ist thermodynamisch ungünstig. Das hat Konsequenzen für den Aufbau von integralen Membranproteine:

  • die Seitenketten transmembraner Segmente sind meistens unpolar (Ala, Val, Leu, Ile oder Phe)
  • die stark polaren Gruppen der Aminosäuren (im Peptid-Rückgrat) müssen Wasserstoff-Brücken ausbilden, um die energetischen Kosten für die Insertion des Proteins in die Membran möglichst gering zu halten. Das ist bei α-helicaler und bei dicht gepackter β-Konformation der Fall.
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