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Membranproteine

Die Funktion der outer membrane-Proteine

Viele Proteine der äußeren Bakterienmembran (OM) sind an der Aufnahme von Nährstoffen beteiligt:

Porine

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Abb.1
Das Porin OmpF

In der äußeren Membran von E. coli bilden die Proteine OmpF, OmpC und PhoE die wichtigsten generellen Diffusionsporen für kleine, hydrophile Moleküle mit molekularen Massen von bis zu 600 Da. OmpF (PDB-Code: 1BT9) und OmpC sind selektiv für Kationen, während PhoE negativ geladene Stoffe wie Phospho-Verbindungen transportiert.

Kanalproteine

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Abb.2
Das Kanalprotein LamB

Kanalproteine wirken auch als Diffusionsporen wie die Porine, binden aber nur ein oder wenige Substrate spezifisch. LamB (PDB-Code: 1AF6) transportiert Maltodextrine und einige wenige Zucker (hier Glucose). Auch hier handelt es sich um erleichterte Diffusion.

TonB- abhängige Rezeptoren

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Abb.3
Der Eisen-Chelator FhuA

Diese Transportproteine wirken wie so genannte gated channels und binden ihr Substrat mit hoher Spezifität. Der Transport benötigt Energie, die aus dem Cytoplasma über TonB und akzessorische Proteine vermittelt wird. Zu den TonB-abhängigen Rezeptoren gehören z.B. Rezeptoren für die Fe-Chelatoren für Ferrichrom (FhuA, PDB-Code 1BY3) und Enterochelin (FepA).

Andere Proteine bzw. Enzyme

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Abb.4
Phospholipase

Einige Proteine der äußeren Membran dienen der Sekretion von Makromolekülen, dazu gehört z.B. PulD, das in die Exkretion des Enzyms Pullanase involviert ist, und PapC, das für den Export der Fimbrien-Untereinheiten in E. coli sorgt. Die äußere Membran enthält auch Enzyme wie Phospholipasen (1QD6) und Proteasen.

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