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Membranproteine

Der Sec-abhängige Pfad (Typ II-Transport in Gram-negativen Bakterien)

In E. coli werden viele Proteine des Periplasmas über den Sec-abhängigen Pfad aus der Zelle geschleust, einem aus cytoplasmatischen und membrangebundenen Proteinen bestehenden Transportsystem. Die wachsende Peptidkette von für den Export bestimmten Proteinen besitzt ein N-terminales Signalpeptid, eine kurze Sequenz mit positiv geladenem N-Terminus, einem zentralen hydrophoben Bereich und eine C-terminale positiv geladene Region mit der Spaltstelle für die Signalpeptidase (auch Leaderpeptidase oder Lep genannt).

Der Sec-abhängige Transport

  • Sobald das Signalpeptid der wachsenden Peptidkette vom Ribosom freikommt, kann es an das Chaperon Ffh binden. Die Faltung der Peptidkette wird nun durch das Signalpeptid verzögert, bis das Chaperon SecB gebunden wird. SecB verhindert die verfrühte Faltung oder Aggregation und sorgt für eine effiziente Interaktion des sich bildenden Proteins mit der nächsten Komponente der Transportkaskade, SecA.
  • SecA ist eine große, dimere ATPase, die mit neu entstehenden sekretorischen Proteinen, mit sauren Phospholipiden und mit dem membranständigen SecY/SecE-SecG-Komplex interagiert. Man kann sich das so vorstellen, dass SecA das neu entstehende Protein regelrecht in den SecYEG-Komplex einfädelt.
  • Ein Teil von SecA wandert dabei zunächst ein Stück weit in die Membran hinein und zieht das neu synthetisierte Peptid mit sich. Jeweils etwa 20-30 Reste des neusynthetisierten Peptids werden so schrittweise in die Membran transportiert. Dieser Prozess verläuft unter ATP-Verbrauch, wird aber auch durch die protonenmotorische Kraft (PMF) der Membran stimuliert.
  • Die Signalpeptidase spaltet dann das N-terminale Signalpeptid ab und das Protein wird in das Periplasma entlassen.
Abb.1
Das Sec-abhängige Transportsystem

Die Funktionen von SecD und SecF im Komplex sind weniger gut bekannt. Beide Proteine haben transmembrane Domänen und ausgedehnte, periplasmatische Anteile und scheinen für den Transport nicht essenziell zu sein. Funktionell ist die bakterielle Translokation von Proteinen durch die innere Membran mit dem Translokationssytem der Eukaryonten (ER und Thylakoidmembran der Chloroplasten) evolutionsbiologisch verwandt.

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