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Membranproteine

Die Faltung der Proteine im ER

Verschiedene Enzyme sind an der korrekten Faltung der Proteine im endoplasmatischen Retikulum (ER) beteiligt:

  • ATP-abhängige Chaperone, die an unvollständig oder fehlerhaft gefaltete Proteine binden. Chaperone erkennen vermutlich die exponierten hydrophoben Oberflächen, die im korrekt gefalteten Zustand entweder im Proteininneren liegen oder mit der hydrophoben Oberfläche einer anderen Untereinheit (z.B. im multimeren Komplex) assoziiert sein sollten.
  • Prolin-cis/trans-Isomerasen sorgen dafür, dass das Protein korrekte Peptidbindungen in trans-Konfiguration enthält. Alle Aminosäuren mit Ausnahme von Prolin gehen bevorzugt Bindungen in der trans-Konfiguration ein, der cyclische Prolin-Ring behindert jedoch die freie Rotation um die N-C-Bindung des Peptid-Rückgrads, so dass die nächste Peptidbindung mit höherer Wahrscheinlichkeit eine cis-Konfiguration annehmen wird.
  • Disulfid-Isomerasen spalten intra-molekulare Disulfid-Brücken, bis die Konformation mit der geringsten freien Energie erreicht ist.
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