zum Directory-modus

Tutorial MenueProteinklassenLerneinheit 6 von 6

Membranproteine

Die N-terminale Signalsequenz der Membranproteine

Während ihrer Synthese im Cytoplasma tragen Membranproteine, Lumenproteine und sekretierte Proteine eine 15-30 Aminosäuren lange Sequenz am N-Terminus, die während des Transportprozesses durch eine membranständige Protease (Signalpeptidase) abgespalten wird und daher im reifen Protein nicht mehr zu finden ist. Proteine, die eine derartige Signalsequenz besitzen, werden daher auch als Präproteine oder auch Vorläuferproteine bezeichnet.

Signalsequenzen verschiedener Proteine ähneln sich nur wenig hinsichtlich ihrer Aminosäure-Sequenz, zeigen aber alle sehr ähnliche Struktur. Nach dem kurzen basischen N-Terminus folgt ein zentrales Segment mit 10 zumeist hydrophoben Aminosäuren.

Ein Sonderfall der Vorläuferproteine sind die so genannten Prä-Proproteine (z.B. Prä-Proinsulin). So werden Proteine bezeichnet, die zum einen eine Signalsequenz tragen (daher "Prä-"), des Weiteren aber für die Sekretion bestimmt sind und erst nach der Sekretion durch proteolytische Spaltung aktiviert werden. Insulin wird von Pankreaszellen produziert und sezerniert. Nach dem Transport in das ER-Lumen werden die ersten 24 Aminosäuren des Prä-Proinsulins abgespalten, das Proinsulin kann sich im ER falten. Proinsulin wird dann durch proteolytische Spaltung in das aktive Protein überführt, das aus zwei Polypeptid-Ketten besteht, die durch eine Disulfid-Brücke verbunden sind.

Seite 21 von 28