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Membranproteine

Membranproteine und ihre Besonderheiten

Proteine können in zwei grundsätzlich verschiedenen Umgebungen agieren:

  1. als lösliche Proteine im Cytoplasma der Zellen oder in allgemein wässrigen Kompartimenten (Blut, Lymphe oder andere Zellen umgebene Flüssigkeiten)
  2. als periphere oder integrale Proteine von Membranen, die entweder die Zellen gegen ihre Umgebung abgrenzen oder innerhalb einer eukaryontischen Zelle bestimmte Kompartimente umschließen (Chloroplasten, Mitochondrien, ER usw.). Membranproteine nehmen eine Vielzahl von sehr speziellen Aufgaben wahr, die oft eng mit ihrer Lokalisation verbunden sind. Sie sind häufig an Elektronentransfer-Reaktionen beteiligt (Atmungskette und Photosynthese) oder sorgen für den Transport von Ionen, Nähr- oder Abfallstoffen (Kanalproteine, Transportproteine, Porenproteine) durch die Membran.

Die meisten biologischen Membranen bestehen hauptsächlich aus Lipiden und Proteinen im Verhältnis von 4:1 bis 1:4. Je nachdem, welche Funktion die Membran erfüllt, finden sich verschiedene Lipid- und Proteinbestandteile ebenso wie unterschiedliche Protein-Lipid-Verhältnisse. Der Proteingehalt von eukaryontischen Membranen liegt typischerweise bei ca. 50 %.

Integrale Membranproteine sind in die Membran eingebettet und können aus dieser nicht gelöst werden, ohne die Membran zu zerstören. Dies geschieht z.B. durch Behandlung mit Detergentien oder organischen Lösungsmitteln.

Periphere Membranproteine binden meist nur an die Lipid-Kopfgruppen oder an andere integrale Membranproteine und lassen sich relativ leicht von der Membran lösen, z.B. durch durch hohe Salzkonzentrationen (1 M NaCl) oder durch Veränderungen des pH-Wertes.

Einige membranassoziierte Proteine enthalten kovalent gebundene Lipide, über die das Protein in der Membran verankert wird. Diese lipidgebundenen Proteine haben einen löslichen Proteinanteil und einen Lipid-Anker, der entweder aus Isopren-Einheiten, aus einem Fettsäureacyl-Rest oder einem Glycosylphosphatidyl-Inositol-Rest (GPI-Anker) besteht.

Wie lösliche Proteine werden auch die Membranproteine an cytoplasmatischen Ribosomen synthetisiert. Schon hier entsteht das erste Problem: Ein Protein, das in eine Lipiddoppelschicht eingebaut werden soll, ist in wässriger Lösung nur unter bestimmten Umständen stabil. Wie verhindert die Zelle, dass diese Proteine nicht gleich irreversibel denaturieren? Und welche Besonderheiten weisen Proteine in Lipiddoppelschichten hinsichtlich ihrer Sekundärstruktur auf? Diese Fragen sollen auf den folgenden Seiten exemplarisch untersucht werden.

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