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Membranproteine

Das Membranprotein Bacteriorhodopsin

Der Einzeller Halobacterium salinarum kommt in salzreichen Gewässern mit NaCl-Konzentrationen von mehr als 4 molL-1 vor und gehört zu den so genannten Archebakterien - ein irreführender Name, da es sich bei diesem extrem halophilen Prokaryonten nicht um ein Bakterium handelt (die Archaea wurden von C. Woese 1990 als eigenständiges drittes Reich neben Eubakterien und Eukaryonten gestellt). In Abwesenheit von Sauerstoff bildet Halobacterium salinarum ein intensiv gefärbtes 25 kDa-Membranprotein, das Bacteriorhodopsin, weshalb die Membran auch als Purpurmembran bezeichnet wird. Bacteriorhodopsin wandelt Lichtenergie in einen transmembranen Protonengradienten um, der die Synthese von ATP ermöglicht. Eine zweite lichtgetriebene Pumpe mit ähnlicher Struktur, Halorhodopsin, transportiert vor allem Chlorid-Ionen gegen das Konzentrationsgefälle in die Zelle, um das osmotische Gleichgewicht aufrecht zu erhalten.

Die Photoisomerisierung des Retinals

Das lichtabsorbierende Element des Bacteriorhodopsins ist das Chromophor Retinal (Vitamin A-Aldehyd), das kovalent an den Lysin-Rest 216 gebunden ist. Lichtabsorption verursacht die Photoisomerisierung des Retinals (die all-trans in 13-cis-Umlagerung), einen Protonentransfer von der Schiff-Base zum Asp 85-Akzeptor auf der extrazellulären Seite des Kanals, dann die Veränderung der Zugänglichkeit der Schiff-Base von der extrazellulären Seite zur cytoplasmatischen Seite hin, gefolgt von Protonentransfer vom Donor in der cytoplasmatischen Kanalseite, Asp 96, auf die Schiff-Base und thermischer Reisomerisierung der Schiff-Base (wobei die Zugänglichkeit der Schiff-Base wieder auf die extrazelluläre Seite wechselt). Dieser Zweiprotonentransfer ist also eng an die kooperativen Veränderungen in extrazellulärer und cytoplasmatischer Kanalseite gekoppelt (mehr dazu hier).

R. Henderson und N. Unwin rekonstruierten 1975 das erste dreidimensionale Bild der Halobacterium-Membran und zeigten, dass Bacteriorhodopsin aus sieben dicht gepackten α-Helices aufgebaut ist, die mehr oder weniger senkrecht angeordnet durch die ganze Membran reichen.

Je zwei benachbarte Helices nehmen eine Kopf-Schwanz-Anordnung ein und sind durch kurze Polypeptid-Strukturen miteinander verknüpft. So kommen die geladenen Abschnitte des Proteins an die Membranoberfläche. Die Ladungen im Proteininneren bilden einen hydrophilen Kanal für die Passage der Protonen. Bacteriorhodopsin entspricht damit im Wesentlichen dem Aufbau anderer Membranpumpen oder -kanäle.

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Abb.1
Bacteriorhodopsin mit dem Chromophor Retinal (blau)

Literatur

Woese, C. R.; Kandler, O.; Wheelis, M. L. (1990): Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya.. In: Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 87 , 4576-4579
Henderson, R.; Unwin, P. N. (1975): Three-dimensional model of purple membrane obtained by electron microscopy.. In: Nature. 257 , 28-32

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cis/trans-Isomerisierung

Der Rhodopsin-Cyclus

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