zum Directory-modus

Tutorial MenueProteinklassenLerneinheit 6 von 6

Membranproteine

Transmembrane α-Helices

Viele Proteine der inneren Membran von Bakterien enthalten eine oder mehrere α-Helices mit ca. 23 zumeist hydrophoben Aminosäuren. Ein Bereich aus 23 Aminosäuren bildet eine 35 Å lange α-Helix, die gerade lang genug ist, um eine typische Lipiddoppelschicht zu durchspannen. Zu beiden Seiten dieser Helices finden sich oft Ansammlungen polarer Reste. Ein typisches Beispiel ist Glycophorin A, das erste Membranprotein, das sequenziert wurde (Tomita et al., 1978). Die α-helicale Domäne von Glycophorin A interagiert mit der Domäne eines zweiten Moleküls; Glycophorin A liegt also als Dimer in der Erythrocytenmembran vor.

In dieser Darstellung sind alle hydrophoben Reste rot markiert. Dabei wird deutlich, dass die α-helicale Domäne fast ausschließlich aus hydrophoben Resten besteht. Hydrophile Reste (blau) kommen nur selten vor und liegen meist an den Enden der α-Helix oder sind in das Proteininnere gerichtet. Dieser Aufbau der transmembranen Domäne ist typisch für viele Proteine, die Lipiddoppelschichten durchqueren.

Mouse
Abb.1
Die dimere, transmembrane Domäne von Glycophorin A

PDB-Code: 1MSR

Literatur

Tomita, M.; Furthmayr, H.; Marchesi, V. T. (1978): Primary structure of human erythrocyte glycophorin A. Isolation and characterization of peptides and complete amino acid sequence.. In: Biochemistry. 17 , 4756-4770

Zugang zur PubMed-Datenbank

Seite 5 von 28