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Tutorial MenueProteinklassenLerneinheit 2 von 6

Konjugierte Proteine

Phosphoproteine

Das Milchprotein Casein ist die wichtigste Aminosäurequelle für Säugetiere nach der Geburt und stellt gleichzeitig die Versorgung mit Calcium-Phosphat (Ca3(PO4)2) sicher. Der Gesamtproteingehalt der Milch beträgt 3,25 Gewichtsprozente, davon entfallen allein drei Viertel auf Casein. Dieses konjugierte Protein trägt Phosphat-Gruppen, die i.d.R. über eine Ester-Bindung an den Serin-Resten hängen.

Die Haupt-Caseinfraktionen α-, β- und κ-Casein zeichnen sich alle durch ihre geringe Löslichkeit bei pH 4,6 aus. Im Hinblick auf die Proteinkonformation ähnelt Casein sehr stark einem denaturierten Protein, da es keine Tertiärstruktur besitzt. Der hohe Anteil an Prolin-Resten (und die damit verbundene Krümmung der Aminosäure-Kette) verhindert die Bildung einer geordneten, dicht gepackten Struktur (diese Eigenschaft bedingt auch die hohe Hitzestabilität von Casein). Anders als in globulären Proteinen liegen bei dieser entfalteten Konformation viele hydrophobe Reste auf der Außenseite des Proteins. Da diese hydrophoben Reste miteinander in Wechselwirkung treten, ist Casein praktisch unlöslich in Wasser.

Tab.1
Proteingehalt der Milch
Milchproteine g/L % des Gesamtproteins
Gesamtprotein 33 100
Casein gesamt 26 79,5
α(s1)-Casein 10 30,6
α(s2)-Casein 2,6 8
β-Casein 9,3 28,4
κ-Casein 3,3 10,1
Molkeproteine (Lactalbumin, BSA, Immunglobuline, Lactoglobulin) 6,3 19,3

Eigenschaften der verschiedenen Casein-Fraktionen

  • α(s1)-Casein: Besitzt zwei hydrophobe Regionen, die alle Prolin-Reste enthalten und durch eine polare Region getrennt sind. Die polare Region enthält sieben der acht Phosphat-Gruppen. α(s1)-Casein hat eine molekulare Masse von 23.000 Da und präzipitiert schon bei sehr geringen Ca2+-Konzentrationen.
  • α(s2)-Casein: Der N-Terminus enthält negative Ladungen, der C-Terminus positive Ladungen. α(s2)-Casein hat eine molekulare Masse von 25.000 Da und präzipitiert schon bei sehr geringen Ca2+-Konzentrationen.
  • β-Casein: Der N-Terminus dieses Proteins ist stark geladen, der C-Terminus hydrophob. Aufgrund des amphiphilen Charakters wirkt β-Casein quasi wie ein Detergens. Das β-Casein hat eine molekulare Masse von 24.000 Da, ist weniger sensitiv gegenüber Ca2+-Präzipitation und bildet bei 20 °C ein Polymer.
  • κ-Casein: kann enzymatisch zwischen Phe 105 und Met 106 in einen hydophoben Anteil (p-κ-Casein) und einen hydrophilen Anteil (Caseino-Makropeptid oder CMP) gepalten werden. Das κ-Casein hat eine molekulare Masse von 19.000 Da und ist sehr resistent gegenüber Ca2+-Präzipitation.
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