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Tutorial MenueProteinklassenLerneinheit 2 von 6

Konjugierte Proteine

Metalloproteine

Metalle sind eine häufig vorkommende prosthetische Gruppe in konjugierten Proteinen und Enzymen, vor allem Mg, Ca, V, Cr, Mn, Fe, Co, Cu, Zn und Mo, in einigen Archaea auch W, Schwermetalle wie Pb oder Hg kommen nicht vor.

Metalle können koordinierte Komplexe bilden, indem sie Elektronen von Atomen mit freien, unpaaren Elektronen akzeptieren. Diese Elektronenpaare füllen dann freie Orbitale im Metallion, so z.B. sp3d2. So können Metalle verschiedene Gruppen des Proteinanteils komplexieren und so die Struktur des Proteins stabilisieren, oder sie vermitteln eine Interaktion des Protein-Anteils mit einem anderen Molekül wie bei der Enzym-Substrat-Bindung, wo sowohl das Enzym als auch das Substrat als Liganden des Metall-Ions aufzufassen sind. Metalle können auch ein Substrat aktivieren. Wenn das Metallion ein Elektronenpaar vom gebundenen Substrat akzeptiert, kann das Substrat durch diesen Vorgang reaktiver werden.

Metall-Ionen partizipieren häufig direkt in Redoxreaktionen, indem sie Elektronen abgeben oder akzeptieren, so oxidiert Fe(II) schnell zu Fe(III). Sulfid-Ionen bilden die reaktiven Eisen-Schwefel-Zentren vieler Redoxproteine.

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Abb.1
Nitrogenase aus Clostridium pasteurianum

A- und B-Untereinheit der bakteriellen Nitrogenase mit einem Eisen-Schwefel-Cluster. Die Nitrogenase katalysiert die Stickstofffixierung in verschiedenen Bakterien. PDB-Code: 1CP2.

Manchmal ist das Metall Teil einer größeren organischen prosthetischen Gruppe. In Häm-Proteinen ist Eisen koordinativ an den organischen Häm-Anteil gebunden.

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Abb.2
Cytochrom c aus Rhodopseudomonas palustris

Cytochrom c ist ein essenzielles Protein für die Redox-Reaktionen aerober Organismen. Das Polypeptid enthält Eisen-Protoporphyrin (Häm, in orange) als prosthetische Gruppe. PDB-Code: 1A7V.

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