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Tutorial MenueProteinklassenLerneinheit 2 von 6

Konjugierte Proteine

Die Verknüpfung von Protein- und Kohlenhydrat-Anteil in Glycoproteinen

Welchen Vorteil haben Zuckerverbindungen im Vergleich zu Aminosäuren? Zuckerverbindungen sind erheblich variabler als eine Aminosäure-Kette, wodurch die Vielfalt der möglichen Oberflächenstrukturen pro- oder eukaryontischer Zellen extrem erhöht wird:

  • Monosaccharide besitzen mehrere Hydroxy-Gruppen, an denen eine Verknüpfung möglich ist
  • die OH-Gruppe am C1 kann α- oder β-Konfiguration haben
  • Verzweigungen der Monosaccharid-Kette sind möglich

Diese Vielfalt der Verbindungen ist auch für die Erkennung von Fremdzellen durch das Immunsystem von Bedeutung, da Antikörper sehr spezifisch diese Oberflächenstrukturen erkennen können. In den Glycoproteinen finden sich vor allem Glucose, Galactose, N-Acetyl-galactosamin, N-Acetyl-glucosamin und Sialinsäure.

In Eukaryonten ist die Glycosylierung von Proteinen durch membrangebundene Glycosyl-Transferasen eine der wichtigsten Aufgaben des endoplasmatischen Retikulums (ER). Cytoplasmatische, lösliche Proteine haben nur selten Zuckerreste, da sich die Glycosyl-Transferasen nur auf der Lumen-Seite (also im Innern) des ER befinden. Nach der Glycosylierung werden die Proteine zu ihrem zellulären Bestimmungsort (Golgi-Apparat, Lysosomen oder Plasmamembran) transportiert. Die Verknüpfung von Protein und Kohlenhydrat wird eingeteilt in N- und O-glycosidische Bindungen.

Die O-glycosidische Bindung (Typ II bzw. Typ III-Verknüpfung)

Das reduzierende Ende einer Kohlenhydrat-Kette (meistens N-Acetyl-glucosamin) ist mit der Hydroxy-Gruppe von Serin oder Threonin verbunden.

Ein Sonderfall ist die O-Verknüpfung mit Hydroxylysin (Typ III-Verknüpfung), die nur im Collagen vorkommt. Das reduzierende Ende einer Kohlenhydrat-Kette (meistens N-Acetyl-glucosamin) ist hier mit der Hydroxy-Gruppe eines Hydroxylysyl-Restes im Collagen verbunden.

Abb.1
O-glycosidische Verknüpfung
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