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Konjugierte Proteine

Glycoproteine als Strukturkomponente im Knorpel: Proteoglycane

Knorpel besteht aus einem Netzwerk von Collagen-Fasern, dessen Zwischenräume von Proteoglycanen (auch Mucoproteine genannt) ausgefüllt sind. Die mechanischen Eigenschaften des Knorpels werden durch diese beiden Hauptbestandteile entscheidend bestimmt: während Collagen die Zugfestigkeit von Knorpel und auch Bindegewebe bedingt, basiert die charakteristische Elastizität des Knorpels auf dem hohen Gehalt an Proteoglycanen.

Proteoglycane sind konjugierte Proteine mit Glycosamino-Glycanen als prosthetische Gruppe. Die Moleküle ähneln einer Flaschenbürste: die Proteoglycan-Untereinheiten sind in Abständen von 20 bis 30 nm nichtkovalent an ein Rückgrat aus Hyaluronsäure gebunden; ein kleines Linkerprotein stabilisiert diese Assoziation. Die Proteoglycan-Untereinheiten selbst enthalten ein Kernprotein, das kovalent gebundene Glycosamino-Glycane (Keratinsulfat und Chondroitinsulfat) enthält. Die Kernproteine im Knorpel gehören mit einer molaren Masse von 200.000 bis 300.000 Da zu den größten Zellproteinen überhaupt.

Der zentrale Hyaluronsäure-Faden kann 400 bis 4000 nm lang sein und bis zu 100 Kernproteine binden, die wiederum jeweils ca. 50 Keratansulfat- und 100 Chondroitinsulfat-Ketten tragen können. Daraus resultiert eine enorme molekulare Masse vieler Proteoglykane, die 10.000.000 Da erreichen kann. Durch die bürstenähnliche Struktur und den anionischen Charakter der Proteoglycane liegen diese im Knorpel extrem hydratisiert vor. Unter Druck wird diese Hydrathülle vom Polyanion weggedrückt. Lässt der Druck nach, strömt das Hydratwasser wieder zurück. Diese Flüssigkeitsbewegung bei Belastung sorgt für die Ernährung des gefäßlosen Gelenkknorpels - und das erklärt, warum mangelnde Bewegung den Gelenkknorpel dünn und brüchig werden lässt.

Abb.1
Proteoglycan
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