Molekularer Mechanismus des Sauerstoff-Transports

Jede der vier Untereinheiten des Hämoglobins enthält als Sauerstoff-bindende prosthetische Gruppe eine Eisen-haltige Häm-Gruppe. Vier Koordinationsstellen des Eisen-Atoms werden vom Häm besetzt, die das Atom quasi in der Mitte der planaren Häm-Ebene ausrichten. Die fünfte Koordinationsstelle wird vom proximalen Histidin der Polypeptidkette besetzt (His F8). Sauerstoff wird nun auf der anderen Seite an der sechsten Koordinationsstelle des Eisens gebunden. Bei der Sauerstoff-Aufnahme bewegt sich das Eisen-Atom um 0,02 $\text{nm}$ auf die Häm-Ebene zu.

Die Umgebung der Häm-Gruppe

Wie auch im Myoglobin werden je nach Umgebung der Häm-Gruppe drei physiologisch relevante Formen von Hämoglobin im Organismus unterschieden:

Tab.1

Die Formen von Hämoglobin im Organismus

	Oxidationsstufe des Fe	Ligand zur 5. Koordinationsstelle	Ligand zur 6. Koordinationsstelle
Desoxyhämoglobin	+2	His F8	leer
Oxyhämoglobin	+2	His F8	O2
Ferrihämoglobin	+3	His F8	H2O

Abb.1

Cartoon der Häm-Ebene: rot; Proteinanteil des Hämoglobins: R