Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut
Die T- und die R-Form von Hämoglobin
Sauerstoff-Beladung und -Abgabe im Gewebe gehen mit einer Änderung der dreidimensionalen Konformation des Hämoglobins einher. Das Tetramer aus zwei α- und zwei β-Ketten existiert als Gleichgewicht zwischen zwei Konformationen, der R- oder relaxierten (engl. relaxed) und der gespannten T-Form (engl. tense). Normales, nichtoxygeniertes Hb liegt fast ausschließlich in der T-Konformation vor, während oxygeniertes Hb zu 99,9 % in der R-Konformation vorliegt.
- Tab.1
- Die T- und die R-Form von Hämoglobin
| Oxygeniertes Hb | Desoxygeniertes Hb | |
| Konformation | 99,9 % R-Form | 99,9 % T-Form |
| Affinität zu Sauerstoff | hoch | niedrig |
| Affinität zu Protonen (Bohr-Effekt) | niedrig | hoch |
| Affinität zu 2,3-Diphosphoglycerat | niedrig | hoch |
Der Übergang von einer Konformation in die andere geht mit einer Veränderung der Salz-Brücken und einer relativen Bewegung von α- und β-Ketten einher. Zwischen den beiden α-Ketten bzw. β-Ketten gibt es wenig Kontakt, wohingegen die Kontakte zwischen α1 und β1 bzw. α2 und β2 für die Konformationsänderung verantwortlich sind. B-Helix, H-Helix und der GH-Übergangsbereich sind Kontaktstellen, die von der Konformationsänderung kaum betroffen sind (packing contacts), während C-Helix, G-Helix und der FG-Übergangsbereich drastische Änderungen erfahren, wenn sich Liganden am Häm ändern (sliding contacts). In der T-Form sind 106 Atome von 32 Aminosäureresten am packing contact und 107 Atome von 27 Aminosäureresten am sliding contact beteiligt.
Die Bindung von Protonen verlagert das R-T-Gleichgewicht auf die Seite der T-Konformation (Bohr-Effekt).
