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Sauerstoff-Transport im Muskel und Blut

Der Bohr-Effekt

Myoglobin zeigt über einen weiten pH-Bereich hinweg keine Abhängigkeit des Sauerstoff-Bindungsverhaltens, ebenso wenig hat die Kohlendioxid-Konzentration einen Einfluss auf die Sauerstoff-Bindung. Anders dagegen verhält sich Hämoglobin: im sauren Milieu wird Sauerstoff vermehrt abgegeben, die Sauerstoff-Bindungsfähigkeit von Hämoglobin sinkt also mit dem pH-Wert im physiologischen Bereich. Ähnlich wirkt auch CO2. Die Sauerstoff-Affinität von Hämoglobin sinkt bei steigender CO2-Konzentration. Der gleichzeitige Einfluss von pH und CO2-Konzentration beruht in erster Linie darauf, dass eine Erhöhung von CO2 zur Erniedrigung des pH führt und umgekehrt. Der Einfluss des CO2-Moleküls selbst auf die Sauerstoff-Affinität ist dagegen gering. 1904 entdeckte Christian Bohr diese Zusammenhänge, die unter seinem Namen zusammengefasst wurden.

Der Bohr-Effekt begünstigt sowohl die O2-Aufnahme in der Lunge, als auch die O2-Abgabe im Gewebe: In der Lunge wird durch die Abgabe von CO2 dessen Konzentration gesenkt und der pH erhöht. Dadurch nimmt die Sauerstoff-Affinität zu. In den Kapillaren von stoffwechselaktiven Geweben liegen dagegen höhere Konzentrationen an Protonen und an CO2 vor. Unter diesen Bedingungen wird die Freisetzung von Sauerstoff aus Oxyhämoglobin gefördert.

Abb.1
Einfluss des pH-Wertes auf die Sauerstoff-Bindungskurve von Hämoglobin

In den alveolären Kapillaren der Lunge tritt genau der umgekehrte Effekt ein, der nach seinem Entdecker auch Haldane-Effekt (1914) genannt wird. Die hohe Sauerstoff-Konzentration der Lunge setzt Protonen und CO2 aus dem Hämoglobin frei.

Chemische Bindung von CO2 im Blut

Ähnlich wie bei O2 erfolgt auch bei CO2 der Transport im Blut überwiegend in chemisch gebundener Form, und zwar als Bicarbonat (HCO3-) und - zu einem kleineren Teil - als Carbamat.

R-NH2+ CO2 R-NH-COO+ H+

Dabei wird CO2 an freie Amino-Gruppen von Proteinen (insbesondere Hämoglobin) in Form eines Carbamat-Ions gebunden. Diese Carbamat-Bildung ist im oxygenierten Blut ungünstig (die Bindung von O2 bewirkt eine allosterische Konformationsänderung, die zur Abgabe des gebundenen CO2 führt).

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